小麦种子中淀粉水解酶同工酶生化特性研究
CSTR:
作者:
作者单位:

作者简介:

通讯作者:

中图分类号:

S512.1

基金项目:

2010年度安徽省长三角科技联合攻关项目(101407 02023);2012-2013学年合肥工业合肥工业大学2012年校级大学生创新训练计划项目(2012CXCY394);2011年国家自然科学基金项目(31171787);2010年安徽高校省级科学研究项目(010AJZR0899)


Studies on Biochemical Characteristics of Isoenzymes of Amylase in Wheat Seeds
Author:
Affiliation:

Fund Project:

  • 摘要
  • |
  • 图/表
  • |
  • 访问统计
  • |
  • 参考文献
  • |
  • 相似文献
  • |
  • 引证文献
  • |
  • 资源附件
  • |
  • 文章评论
    摘要:

    本文采用聚丙烯酰胺凝胶(PAGE)电泳技术,分别对萌发过程中小麦种子中胚芽、胚乳和胚根三大组织部位存在的淀粉酶同工酶生化特性研究。结果表明,淀粉酶同工酶的最适pH在5.2左右,pH 5.0~9.0范围内均具有较好的稳定性;最适温度为40℃,在0~50℃大部分淀粉酶同工酶的活性基本上保持稳定;重金属离子Hg2+对淀粉酶同工酶的抑制作用最为强烈,几乎将近100%,其他金属离子Cu2+,Pb2+,Zn2+,Ca2+也不同程度抑制了淀粉酶的活性。

    Abstract:

    The biochemical characteristics of isoenzymes of the amylase in three major parts i.e. embryo, endosperm and radicle of wheat seeds of during germination were investigated by the native PAGE. The results showed that the optimum pH value was approximately 5.2 and the enzymatic activity was relatively stable during pH 5.0~9.0. The optimum temperature was 40℃ while most of the amylase isoenzymes kept their activities during 0℃~50℃. Heavy metal Hg2+s howed the most serious inhibition on the activities of isoenzymes of amylase and their activities were almost totally inhibited. Other metal ions such as Cu2+, Pb2+, Zn2+, and Ca2+ also showed inhibition on the activities of isoenzymes of amylase to different extent.

    参考文献
    相似文献
    引证文献
引用本文

李延红,陈晓燕,韩卓,孙汉巨.小麦种子中淀粉水解酶同工酶生化特性研究[J].东北农业科学,2014,39(1):33-36.

复制
分享
文章指标
  • 点击次数:
  • 下载次数:
  • HTML阅读次数:
  • 引用次数:
历史
  • 收稿日期:2013-05-03
  • 最后修改日期:
  • 录用日期:
  • 在线发布日期: 2024-12-06
  • 出版日期:
文章二维码